Tampons biologiques

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Tampons biologiques - Tampons pour les Sciences de la Vie

De nombreux processus biochimiques sont affectés par de légères modifications du pH. Aussi, le stablité d’un pH en ajoutant un tampon approprié au milieu est nécessaire, sans affecter le système étudié. Un tampon maintient le pH d'une solution à un niveau constant en absorbant les protons qui sont libérés lors des réactions ou en libérant des protons lorsque les réactions les consomment. La découverte que des solutions partiellement neutralisées d'acides ou de bases faibles résistent aux changements de pH lorsque de petites quantités d'acides ou de bases forts sont ajoutées a conduit au développement du terme "solution tampon".

Vous trouverez un aperçu général des acides et des bases ainsi que les informations de base nécessaires à leur compréhension et à l'importance des tampons sur le site :
https://www.itwreagents.com/france/fr/acides-bases
https://www.itwreagents.com/france/fr/solutions-tampon

Les systèmes de tampons décrits dans la littérature sont souvent utilisés dans des expériences afin de pouvoir comparer directement les résultats.

Dans le tableau suivant, les tampons biologiques les plus courants sont classés en fonction de leur plage de pH optimale. Le tableau contient également quelques indications sur les applications possibles ainsi que sur les avantages et les inconvénients des différentes substances tampons.

Tampons biologiques – Propriétés

DESCRIPTION pKa (100mM, 25°C) GAMME DE pH UTILE REMARQUE
Maléate (acide maléique) pK1=1,97 1,2 – 2,6 L'acide maléique présente une absorption dans le spectre UV.
Phosphate pK1=2,15 1,7 – 2,9 Dihydrogénophosphate de sodium ; substrat/inhibiteur de plusieurs enzymes ; précipite la liaison des cations divalents ; le pKa augmente avec la dilution, mais ne dépend que légèrement de la température. Interfère avec les dosages BCA et Lowry à des concentrations >250 mM.
Glycine pK1=2,35 2,2 – 3,6 Composant du tampon de Laemmli pour la SDS-PAGE des protéines ; perturbe les dosages de protéines selon Lowry (>1 mM) et Bradford (> 100 mM).
Citrate pK1=3,13
pK2=4,76
2,0 – 6,5 Sel monosodique de l'acide citrique. Se lie à différentes protéines et forme des complexes avec les ions métalliques ; interfère avec les tests protéiques de Lowry (>2,5 mM), Bradford (>50 mM) et BCA (<1 mM).
Glycylglycine pK1=3,14 2,5 – 3,8 Fixe les ions Cu2+ et interfère avec le dosage de la protéine de Lowry (>100 µM).
Acétate 4,76 3,7 – 5,6 Sel de sodium de l'acide acétique. Il est souvent utilisé avec l'éthanol pour la précipitation des acides nucléiques. Nous proposons une sélection de différentes qualités d'acétate de sodium, de potassium, de magnésium et d'ammonium.
Pyridine 5,23 4,9 – 5,9 Ne pas autoclaver.
MES 6,1 5,5 – 6,7 Tampon zwitterionique de Good ; substitut de l'acide cacodylique. Utilisé dans les milieux de culture de cellules végétales ; n'est pas métabolisé par les bactéries et les cellules eucaryotes. Interfère avec le dosage de la protéine de Lowry, mais pas avec le dosage de la BCA.
Citrate pK3=6,40 5,5 – 7,2 Sel monosodique de l'acide citrique. Se lie à différentes protéines et forme des complexes avec des ions métalliques ; interfère avec les dosages de protéines selon Lowry (>2,5 mM), Bradford (>50 mM) et le dosage BCA (<1mM). La plage de pH est déterminée en mélangeant l'acide citrique et le citrate de sodium. Les deux produits sont disponibles dans différents niveaux de qualité.
Bis-Tris 6,46 5,8 – 7,2 Tampon important pour les systèmes de protéines et d'acides nucléiques. Utilisé comme substitut des systèmes tampons à l'acide cacodylique pour l'IEF (focalisation isoélectrique) et l'électrophorèse sur gel 2D. Interfère avec le test BCA.
Phosphate (hydrogénophosphate) pK2=7,20 5,8 – 8,0 Hydrogénophosphate de di-sodium ; substrat/inhibiteur de plusieurs enzymes ; précipite les cations divalents ; le pKa augmente avec la dilution, mais ne dépend que légèrement de la température. Le PBS (solution saline tamponnée au phosphate, disponible sous forme de comprimés) est fréquemment utilisé en biochimie, microbiologie, immunologie et biologie cellulaire. À des concentrations supérieures à 250 mM, il interfère avec les dosages BCA et Lowry.
PIPES 6,76 6,1 – 7,5 Tampon zwitterionique de Good. Interfère avec le dosage des protéines selon Lowry. Peut former des radicaux, ne convient pas aux études d'oxydoréduction.
ACES 6,78 6,1 – 7,5 Tampon zwitterionique de Good ; se lie aux ions Cu2+ et interfère avec le test de Lowry. Absorption significative à 230 nm.
Imidazole 6,95 6,2 – 7,8 Les protéines recombinantes His-Tag sont efficacement purifiées par des colonnes de nickel-NTA. Ces protéines peuvent être éluées avec de l'imidazole, qui entre en compétition avec la protéine pour les ions nickel. En outre, l'imidazole est utilisé comme tampon pour les réactions enzymatiques ou pour la dénaturation de l'ADN. Une concentration de 1 M abaisse la température de fusion de l'ADN d'environ 13 °C et modifie la mobilité dans l'électrophorèse sur gel. Attention ! Le DEPC réagit avec la forme non protonée de l'imidazole pour former le N-carbétoxyimidazole.
Bis-tris propane pK1= 6,80
pK2= 9,00
6,3 – 9,5 Souvent utilisé pour les expériences biophysiques, par ex. la purification des protéines, la détermination du pKa, les mesures de transfert d'électrons.
BES 7,09 6,4 – 7,8 Tampon zwitterionique de Good ; se lie aux ions Cu2+ et interfère avec le test de Lowry.
MOPS 7,14 6,5 – 7,9 Tampon zwitterionique de Good avec faible capacité de liaison ionique. Interfère avec le test de Lowry.
TES 7,4 6,8 – 8,2 Tampon zwitterionique de Good. Interfère avec le dosage de la protéine de Lowry, mais pas avec le test BCA.
HEPES 7,48 6,8 – 8,2 Tampon zwitterionique de Good. Largement utilisé dans les études biologiques. Dans les milieux de culture cellulaire, il est utilisé en remplacement ou en complément du tampon bicarbonate. Il interfère avec le dosage des protéines Lowry, mais pas avec les dosages BCA et Bradford. L'HEPES ne lie pas les ions métalliques, mais peut former des radicaux et ne convient pas aux études d'oxydoréduction.
Triéthanolamine (TEA) 7,76 7,0 – 8,3
HEPPSO 7,85 7,1 – 8,5 Fixe les ions Cu2+ ; interfère avec le test de Lowry, mais est compatible avec le test BCA. Peut former des radicaux et ne convient pas aux études d'oxydoréduction.
Tricine 8,05 7,4 – 8,8 Le tampon zwitterionique de Good. Il peut remplacer la tris dans de nombreux systèmes de tampons. Le remplacement de la tricine par la glycine dans le tampon SDS-PAGE améliore la résolution dans la plage de 1 à 100 kDa. La tricine lie les ions divalents, notamment Cu2+, et interfère avec les tests Lowry et BCA. Elle est photo-oxydée par les flavines.
Glycylglycine pK2=8,25 7,5 – 8,9 Fixe les ions Cu2+ et interfère avec le dosage de la protéine Lowry (>100µM).
Tris 8,06 7,5 – 9,0 La base tris. Le tampon le plus utilisé dans la recherche biologique. Principales applications : Tampon pour électrophorèse TBE, TAE et Laemmli, tampon TE stabilisant l'ADN, tampon TBS pour Western Blots et ELISA. Le pH dépend fortement de la température et diminue avec la dilution. Tris est une amine primaire et peut former des bases de Schiff avec les aldéhydes/cétones. Il inactive le DEPC et participe à certaines réactions enzymatiques (p. ex. phosphatase alcaline). Le Tris est toxique pour les cellules des mammifères et ne doit pas être utilisé dans les cultures cellulaires.
HEPPS 8 7,6 – 8,6 Propriétés similaires à celles de l'HEPES. En raison de sa plage de pH élevée utilisable, il convient aux études de photophosphorylation, en particulier lorsque la tricine (qui lie les ions métalliques) ne peut pas être utilisée. Interfère avec le dosage de la protéine de Lowry, mais pas avec le dosage de la BCA. Peut former des radicaux et ne convient pas aux études d'oxydoréduction.
Bicine 8,26 7,6 – 9,0 Tampon zwitterionique de Good. Utilisé dans les tampons pour les réactions enzymatiques et l'électrophorèse. Convient aux applications à basse température. Forte capacité à lier les ions Cu2+ ; interfère avec les dosages de BCA et de protéines Lowry. Le ferricyanure oxyde lentement la bicine.
TAPS 8,4 7,7 – 9,1 Ne forme pas de complexes avec les ions métalliques, interfère avec le test de la protéine de Lowry.
Taurine (AES) 9,06 8,4 – 9,6 Tampon zwitterionique.
Acide borique pK1=9,23 8,5 – 10,2 Un composant du tampon de migration utilisé le plus souvent dans les gels de polyacrylamide dénaturants, qu'ils contiennent ou non de l'urée. Forme des complexes covalents avec les monosaccharides et les oligosaccharides, les sous-unités ribose des acides nucléiques, les pyridines nucléotides et le glycérol.
CHES 9,5 8,6 – 10,0 Convient pour la cristallisation de la phosphotriestérase ou la modification chimique de la bactériorhodopsine. Perturbe le dosage des protéines selon Lowry.
AMP 9,69 8,7 – 10,4 Bien adapté à la détermination de l'activité enzymatique, notamment la phosphatase alcaline, la lactate et la malate déshydrogénase. L'AMP a un point de fusion bas et doit être liquéfiée à environ 35 °C pour préparer une solution tampon. L'AMP liquide a une viscosité élevée et est donc difficile à manipuler. Si cette solution tampon est conservée à l'air libre à température ambiante et à l'abri du CO2, elle est stable pendant environ un mois.
Glycine pK2=9,78 8,8 – 10,6 Composant du tampon de Laemmli pour la SDS-PAGE des protéines ; interfère avec la détermination des protéines selon Lowry (>1 mM) et Bradford (>100 mM).
Carbonate pK2=10,33 9,5 – 11,1 Carbonate de sodium
CAPS 10,4 9,7 – 11,1 Tampon alcalin pour le transfert de protéines sur les membranes de nitrocellulose (Western Blot). Interfère avec le dosage des protéines de Lowry, mais pas avec le dosage de la BCA.
Phosphate (hydrogénophosphate) pK3=12,33 di-hydrogénophosphate de sodium
Acide borique pK2=12,74
pK3=13,80



Exigences relatives aux tampons biologiques
A l'origine, différentes substances inorganiques étaient utilisées comme tampons (par ex. phosphate, cacodylate, borate, bicarbonate et autres), complétées plus tard par des acides organiques faibles. Beaucoup de ces substances tampons présentent toutefois l'inconvénient de ne pas être inertes et d'influencer durablement le système à étudier (par ex. inhibition d'enzymes, interactions avec des substrats enzymatiques, etc.).
La plupart des tampons biologiques utilisés aujourd'hui ont été développés par Norman E. Good et ses collaborateurs. Il s'agit de tampons de taurine ou de glycine N-substitués. Ces tampons zwitterioniques remplissent la plupart des critères auxquels un tampon biologique doit répondre.

Solubilité : le tampon doit avoir une solubilité élevée dans l'eau et une faible solubilité dans d'autres solvants. Plus la solubilité dans l'eau est élevée, plus il est facile de préparer des solutions mères concentrées.

Perméabilité : le tampon ne doit pas passer à travers les membranes biologiques afin d'éviter une concentration à l'intérieur de la cellule/de l'organite. Le Tris est relativement bien soluble dans les graisses et peut donc traverser les membranes. Cela explique également sa toxicité pour de nombreuses cellules de mammifères en culture.

Force ionique : le tampon doit autant que possible ne pas modifier la force ionique du système. La force ionique physiologique se situe entre 100 et 200 mM KCl ou NaCl. Elle peut jouer un rôle important, en particulier dans l'étude des réactions enzymatiques, car la force ionique de la solution est une mesure du milieu ionique qui peut également influencer l'activité catalytique d'une enzyme. La protonation et la déprotonation en fonction de la composition ionique du milieu environnant dans le mélange réactionnel influencent la liaison et la conversion d'un substrat enzymatique par une enzyme.

Dépendance de la valeur pKa : la valeur pKa d'un tampon doit être influencée le moins possible par la concentration du tampon, la température et la composition ionique du milieu. Parmi les tampons dont le pKa est sensible à la température, on trouve par exemple les tampons amine, tandis que les tampons acide carboxylique sont généralement moins sensibles aux variations de température.

Formation de complexes : Lorsqu'un tampon forme des complexes avec des ions métalliques, des protons sont libérés, ce qui entraîne une baisse de la valeur du pH. Mais le problème le plus important est généralement la formation de précipités insolubles. Si les enzymes ont besoin des ions métalliques pour leur activité, elles seraient inhibées. Les complexes doivent donc être solubles et la constante de liaison connue. Les phosphates, par exemple, forment des sels insolubles avec des métaux divalents et précipitent. La solution saline tamponnée au phosphate (PBS) n'est donc jamais autoclavée avec Ca2+ et Mg2+. Les tampons de Good tels que PIPES, TES, HEPES et CAPS possèdent des constantes de liaison aux métaux très faibles et sont donc particulièrement adaptés à l'étude des enzymes métal-dépendantes.

Substances inertes : Le tampon ne doit pas subir de modifications enzymatiques ou non enzymatiques, c'est-à-dire qu'il ne doit pas être un substrat/inhibiteur d'enzymes ou réagir avec des métabolites ou d'autres composants. Le tampon doit donc être inerte. Le phosphate ou le pyrophosphate sont à la fois des substrats et des inhibiteurs de différentes réactions enzymatiques (inhibition de la carboxypeptidase, uréase, différentes kinases, différentes déshydrogénases). Le borate forme des complexes covalents avec les mono-/oligosaccharides, les sous-unités de ribose des acides nucléiques, le glycérol ou les nucléotides pyridiniques. Le bicarbonate est en équilibre avec le CO2 et nécessite donc un système fermé. Le tris et d'autres amines primaires peuvent former des bases de Schiff avec des aldéhydes et des cétones. En outre, elles interfèrent avec la détection des protéines de Bradford (par ex. tris et glycine). La tricine est photo-oxydée par les flavines, de sorte que la lumière du jour suffit à réduire l'activité des enzymes flavines. HEPES, HEPPS et la bicine interfèrent avec la détection des protéines Lowry (foline). Les tampons chimiquement basés sur le cycle de la pipérazine peuvent former des radicaux dans certaines circonstances.

Absorption des UV : les tampons ne doivent pas absorber la lumière de longueurs d'onde supérieures à 230 nm, car de nombreuses analyses spectrophotométriques sont effectuées dans ce domaine (détermination de la concentration d'ADN, d'ARN et de protéines). L'ADA, par exemple, a une absorption de 0,1 à 260 nm. Si les tampons interfèrent avec les détections photométriques, ils doivent être neutralisés ou ajustés au pH optimal du système de test (Lowry pH 10 ; BCA pH 11 ; Bradford pH 1 ; or colloïdal pH 3). Si cela n'est pas possible, les protéines peuvent être précipitées par exemple avec de l'acide trichloracétique, de l'acide perchlorique ou de l'acétone, puis dissoutes à nouveau dans un solvant sans interférences.


Critères de sélection
Sélection du tampon pour la bonne plage de pH
La valeur pKa du tampon doit se situer dans la plage de pH optimale pour le système d'essai. Si le pH peut augmenter pendant l'expérience, il faut choisir un tampon avec un pKa légèrement supérieur à l'optimum au début de l'expérience. Inversement, il convient de choisir un tampon avec un pKa légèrement inférieur si l'on s'attend à ce que le pH diminue pendant l'expérience.

Détermination du pH optimal d'une enzyme
Lorsqu'une enzyme doit être étudiée, la première étape consiste généralement à déterminer les conditions dans lesquelles l'enzyme présente un maximum de stabilité et d'activité. Pour déterminer le pH optimal, il est recommandé d'utiliser d'abord des tampons qui couvrent un large spectre de pH, par exemple MES, PIPES, HEPES, TAPS, CHES et CAPS. Après avoir identifié le pH optimal, d'autres tampons (par exemple pour le pH 7,5 : TES, TEA ou phosphate) peuvent être testés afin d'exclure ou de minimiser les effets non spécifiques des tampons pour les analyses ultérieures. La valeur pKa d'un tampon, c'est-à-dire le point central de sa plage de pH, devrait être aussi proche que possible de la valeur de pH souhaitée pour le tampon utilisé. En d'autres termes, le pKa devrait correspondre au pH optimal de l'enzyme à tester. Les formes protonées (ionisées) des tampons aminés ont moins d'effets inhibiteurs que les formes non protonées. Pour les tampons Tris et zwitterioniques, une plage de travail légèrement inférieure à la valeur pKa est donc généralement plus appropriée, tandis qu'à l'inverse, les tampons d'acide carboxylique avec une plage de travail légèrement supérieure à leurs valeurs pKa sont plus adaptés, car ces tampons sont principalement constitués de la forme ionisée.

Détermination de la concentration optimale de tampon
Un pouvoir tampon suffisant n'est souvent atteint qu'à des concentrations supérieures à 25 mM. Cependant, des concentrations de tampon plus élevées et les forces ioniques élevées qui y sont associées peuvent inhiber l'activité enzymatique. Les concentrations initiales appropriées se situent donc entre 10 et 25 mM. Si le pH varie de plus de 0,05 unité après l'ajout de la protéine ou de l'enzyme, la concentration du tampon peut d'abord être augmentée à 50 mM. Jusqu'à cette concentration, aucune interférence avec les "bons tampons" n'a été observée lors d'expériences de culture cellulaire. Pour former des complexes avec des métaux lourds, il est possible d'ajouter de l'EDTA.

Choix des substances tampons en fonction de l'application
Le choix d'un tampon ou non dépend également de la méthode pour laquelle il est utilisé. Outre la mesure de l'activité, la concentration en protéines est généralement déterminée après des processus d'isolement ou de purification. De nombreuses substances tampons à base d'acides aminés peuvent donner des résultats faussement positifs dans les dosages de protéines (par ex. Lowry) en raison d'interactions avec les réactifs ou de l'absorption de la substance tampon elle-même dans une plage supérieure à 230 nm. Ces interférences peuvent toutefois être facilement éliminées en intégrant le tampon dans le contrôle du blanc ou le contrôle négatif.

De nombreux tampons sont en principe adaptés à la filtration sur gel. Les tampons cationiques comme le Tris sont préférés pour la chromatographie d'échange d'anions. Les tampons anioniques (comme le phosphate ou le MES) sont préférables pour la chromatographie d'échange de cations ou la chromatographie d'hydroxyapatite, c'est-à-dire que le tampon doit avoir la même charge que le matériau échangeur d'ions afin d'éviter qu'il ne se lie lui-même à l'échangeur d'ions.
Le borate ne convient pas pour l'isolement des glycoprotéines ou des systèmes contenant des nucléotides, car il interagit avec le groupe cis-hydroxyle des sucres. Si l'électrophorèse est réalisée après la dissolution de la protéine dans des systèmes de purification des protéines, il convient d'utiliser un tampon de faible force ionique, car une force ionique élevée réchaufferait le gel.

Les "bons tampons" à base du cycle pipérazine - HEPES, HEPPS, HEPPSO et PIPES - ne sont pas adaptés à l'étude des processus d'oxydoréduction, car ils forment des radicaux d'oxygène en présence de H2O2, du fer auto-oxydant ou, dans certaines conditions électrolytiques, des radicaux faciles. En revanche, le "good buffer" à base d'un anneau de morpholine, le MES, ne forme pas de radicaux.

Remarques sur l'ajustement du pH d'un tampon
Les tampons sont composés d'un acide et de sa base conjuguée. La qualité d'un tampon dépend de sa capacité tampon, c'est-à-dire de sa résistance aux variations du pH lors de l'ajout d'acides ou de bases forts. En d'autres termes, le pouvoir tampon correspond à la quantité d'ions H+- ou OH-- qui peuvent être neutralisés par le tampon. Le pouvoir tampon est lié à la concentration du tampon et atteint son maximum à la valeur pKa. Ce point correspond donc au centre de la plage de pH couverte par le tampon. Ici, la concentration d'acide et de base est identique. Au voisinage de cette zone de pH, des quantités relativement importantes de H+-/OH-- ne provoquent donc que de petits changements de pH. Un tampon dont la valeur de pH est supérieure ou inférieure d'une unité de pH à sa valeur pKa ne présente plus de pouvoir tampon.

L'ajustement du pH n'est pas aussi simple qu'il n'y paraît à première vue. Il existe un certain nombre de facteurs qui influencent la concentration de protons et qui ont un impact sur le fonctionnement du tampon :

Acide/base : Le pH est généralement ajusté avec NaOH/KOH ou HCl. En ajoutant lentement l'acide ou la base sous forte agitation, on évite qu'une forte concentration d'ions H+ ou OH- n'apparaisse localement. Dans le cas contraire, les substances tampons peuvent être modifiées chimiquement de manière à être inactivées ou à avoir un effet inhibiteur sous une forme modifiée. Si la forme protonée (acide) et la forme non protonée (base) d'un tampon sont disponibles, la valeur du pH peut également être ajustée en mélangeant les deux substances. Si des cations monovalents sont gênants ou doivent être étudiés, le pH peut être ajusté avec de l'hydroxyde de tétraméthyle ou de tétraéthylammonium. Au lieu de HCl, on peut utiliser de l'acétate, du sulfate ou du glutamate, bien qu'il existe dans ce cas un risque d'influence sur une enzyme.

Température : la valeur du pH d'un tampon peut varier en fonction de la substance du tampon et de la température. Il est donc recommandé de régler le pH à la température à laquelle on travaillera plus tard. Dans la plupart des cellules animales, le pH physiologique à 37 °C se situe dans la plage de pH 7,0 - 7,5. Le tris est un tampon particulièrement sensible à la température. Réglé à 7,5 à 37 °C, il augmente en fonction de la température dans le système de test à 0 °C jusqu'à environ 8,5. Les tampons de Good sont généralement peu sensibles à la température, les tampons d'acide carboxylique (citrate, format, succinate) encore moins.

Additifs pour tampons : Si d'autres composants sont ajoutés au tampon (par ex. EDTA, DTT, Mg2+), il faut s'attendre à des modifications de la valeur du pH et il convient de la mesurer à nouveau.

Force ionique : comme pour le réglage du pH, il convient de procéder au choix de l'électrolyte pour régler la force ionique de la solution tampon (si nécessaire), car elle augmente en fonction de l'électrolyte utilisé. Les sels de tétraméthyl- ou de tétraéthylammonium sont appropriés pour ajuster la force ionique, car les grands cations interagissent moins bien avec les charges négatives des enzymes. L'acétate, en tant que grand anion, interagit pour sa part mal avec les métaux alcalins.

Contrôle par pH-mètre : lors du réglage du pH d'un tampon, on dispose aujourd'hui en général de pH-mètres précis à affichage numérique. Le pH-mètre est étalonné à l'aide de deux étalons de pH qui englobent la plage du tampon à régler. En cas de doute sur la précision de la mesure, il suffit d'étalonner le pH-mètre avec un tampon phosphate de 50 mm, puis de le diluer 10 fois. La valeur du pH devrait alors être supérieure de 0,2 unité de pH.
Vous trouverez ci-dessous un aperçu de nos produits de marque PanReac AppliChem, qui sont soit prêts à l'emploi, soit utilisés pour la préparation de tampons pour des expériences et des applications en sciences biologiques.

CODE DU PRODUIT NOM DU PRODUIT NÚMERO CAS TENEUR
A1060 ACES pour solutions tampons 7365-82-4 min. 99%
A2140 Acide Cacodylique, sel de sodium, 3-hydrate BioChemica 6131-99-3 min. 98%
A1431 Acide Trichloracétique (TCA) BioChemica 76-03-9 min. 99%
A0590 Acide Trichloroacétique - Solution 20 % BioChemica 76-03-9 19,95 – 20,05%
A0697 Acide Trifluoroacétique BioChemica 76-05-1 min. 99,5%
A1032 Ammonium Sulfate BioChemica 7783-20-2 min. 99,5%
A3485 Ammonium Sulfate pour la biologie moléculaire 7783-20-2 min. 99,5%
A1024 Bicine pour solutions tampons 150-25-4 min. 99%
A1025 Bis-Tris pour solutions tampons 6976-37-0 min. 99%
A1065 CHES pour les solutions tampons 103-47-9 min. 99%
A4150 CTAB - Tampon de lyse BioChemica
A5097 EDTA pour la biologie moléculaire 60-00-4 min. 99%
A1103 EDTA BioChemica 60-00-4 min. 99%
A4892 EDTA - Solution pH 8.0 (0.5 M) pour la biologie moléculaire
A3145 EDTA - Solution pH 8.0 (0.5 M)
A2937 EDTA sel disodique 2-hydrate pour la biologie moléculaire 6381-92-6 min. 99%
A0878 EGTA pour la biologie moléculaire 67-42-5 min. 99%
A1067 Glycine pour la biologie moléculaire 56-40-6 min. 99,5%
A7026 Glycine/Sodium Hydroxyde -Solution pour analyse
A1069 HEPES pour solutions tampons 7365-45-9 min. 99,5%
A3724 HEPES pour la biologie moléculaire 7365-45-9 min. 99,5%
A6916 HEPES Tampon pH 7,5 (1 M) stérile
A6906 HEPES Tampon pH 8.0 (1 M) stérile
A1072 HEPPSO pour solutions tampons 68399-78-0 min. 99%
A1073 Imidazole pour solutions tampons 288-32-4 min. 99%
A3635 Imidazole ultrapure 288-32-4 min. 99,5%
A1074 MES 1-hydrate pour solutions tampons 145224-94-8 min. 99%
A0689 MES anhydre BioChemica 4432-31-9 min. 99,5%
A1076 MOPS pour solutions tampons 1132-61-2 min. 99,5%
A2947 MOPS pour la biologie moléculaire 1132-61-2 min. 99,5%
A0965 PBS Tampon (Dulbecco's 10X) - Poudre
A0964 PBS Tampon (1X, Dulbecco's) - Poudre
A9202 PBS comprimés pH 7.2 (pour 1 L)
A9201 PBS comprimés pH 7.4 (pour 1 L)
A9162 PBS comprimés pH 7.4 (pour 100 ml)
A9177 PBS comprimés pH 7.4 (pour 200 ml)
A9191 PBS comprimés pH 7.4 (pour 500 ml)
A1079 PIPES pour solutions tampons 5625-37-6 min. 99%
A1415 SDS-Tris-Glycine, tampon (10X) BioChemica
A1043 Potassium dihydrogénophosphate BioChemica 7778-77-0 min. 99,5%
A1042 di-Potassium hydrogénophosphate anhydre BioChemica 7758-11-4 min. 99%
A4555 Sodium Acétate anhydre pour la biologie moléculaire 127-09-3 min. 99%
A7006 Sodium Chlorure 5 mol/l (5 M) pour la biologie moléculaire 7647-14-5
A2942 Sodium Chlorure pour la biologie moléculaire 7647-14-5 min. 99,5%
A3901 tri-Sodium Citrate 2-hydrate BioChemica 6132-04-3 min. 99%
A1046 Sodium dihydrogénophosphate anhydre BioChemica 7558-79-4 min. 99%
A3905 di-Sodium hydrogénophosphate 2-hydraté BioChemica 10028-24-7 min. 99,5%
A4227 TAE (10X) pour la biologie moléculaire
A1691 TAE Tampon (50X)
A4686 TAE Tampon (50X) pour la biologie moléculaire
A0972 TBE Tampon (10X)
A3945 TBE Tampon (10X) pour la biologie moléculaire
A4348 TBE Tampon (10X) en poudre
A4228 TBE Tampon (5X) pour la biologie moléculaire
A0386 TE Tampon (1X) pH 8.0 pour la biologie moléculaire
A8569 TE Tampon (1X) pH 8.0 faible EDTA pour la biologie moléculaire
A1084 TES pour solutions tampons 7365-44-8 min. 99%
A1085 Tricine BioChemica 5704-04-1 min. 99%
A3846 Triéthylammonium Acétate Tampon pH 7.0 (1 M) 5204-74-0
A4263 Tris Tampon pH 7,5 (1 M) pour la biologie moléculaire
A4577 Tris Tampon pH 8.0 (1 M) pour la biologie moléculaire
A1379 Tris pour solutions tampons 77-86-1 min. 99,3%
A2264 Tris pour la biologie moléculaire 77-86-1 min. 99,9%
A1087 Tris Chlorhydrate pour solutions tampons 1185-53-1 min. 99%
A3452 Tris Chlorhydrate pour la biologie moléculaire 1185-53-1 min. 99%
A1086 Tris ultrapure 77-86-1 min. 99,9%
A1360 Urée BioChemica 57-13-6 min. 99%
A1049 Urée pour la biologie moléculaire 57-13-6 min. 99,0%