ABTS® BioChemica

Code: A1088
CAS: 30931-67-0
Formel: C₁₈H₂₄N₆O₆S₄
Molare Masse: 548,69 g/mol

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Packungsgrößen (2)

Code	Packungsgröße	Einzelpreis	Boxpreis pro Stück
Produktnr. & Packungsgröße		Einzelpreis
Code A1088,0005	Packungsgröße 5 g	Einzelpreis Stück 205,40€	Boxpreis pro Stück
Code A1088,0010	Packungsgröße 10 g	Einzelpreis Stück 359,10€	Boxpreis pro Stück

Technische Daten

Schmelzpunkt:: > 300°C (Zers.)
Physikalische Daten:: fest

Produktnummer:: A1088
Produktname:: ABTS® BioChemica
Headline Kommentar:: ® eingetragenes Warenzeichen der Roche Diagnostics
Spezifikation:: DC: entspricht
E 0,001 %/1 cm, 340 nm: min. 38000
Löslichkeit (2 %; H₂O): klar, grün
Trocknungsverlust: max. 6 %

Gefahrenpiktogramme

WGK:

Lagerung:

2 - 8°C

Signalwort:

Achtung

GHS Symbole:

GHS07

H-Sätze:

H315
H319
H335

P-Sätze:

P261
P280
P305+P351+P338
P403+P233
P405
P501

EINECS:

250-396-6

HS:

29339980

Um die komplette Spezifikation zu sehen, laden Sie bitte das Technische Datenblatt (TDS) herunter

Comments

ABTS ist bei Konzentrationen über 56 mM unlöslich. Wenn sich ABTS schlecht löst, kann es durch Erhitzen z. B. in 0,1 M Phosphat-Puffer in Lösung gebracht werden. Kristallisiert nach dem Erkalten ABTS wieder aus (z. B. bei Konzentrationen von 1 mg/ml ABTS), kann der Überstand verwendet werden. Überschüssiges ABTS kann durch Kühlen (\+4°C) gezielt auskristallisiert werden (2). Bei Konzentrationen unter 0,002 mM besteht in Abhängigkeit der Peroxidase-Konzentration die Gefahr, dass das Substrat ABTS verbraucht wird und die Messung nicht mehr im linearen Bereich erfolgt. Absorptionsmaxima von ABTS liegen bei 340 nm und 414 nm. Die Messung erfolgt üblicherweise bei 420 nm.Eine ABTS-Lösung in 0,5 M Phosphat-Citrat-Puffer (pH 4,0) ist gekühlt mindestens 1 Monat stabil (5).

FAQs

Literature

(1) Childs, R.E. & Bardsley, W.G. (1975) Biochem. J. 145, 93-103Untersuchung der Aktivität der Meerrettichperoxidase mit dem Substrat ABTS. (2) Bruss, M.L. & Black, A.L. (1978) Anal. Biochem. 84, 309-312. Enzymatische Mikrobestimmung von Glykogen. (3) Gallati, H. (1979) J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 17, 1-7. Meerrettichperoxidase: Aktivitätsbestimmung mit H₂O₂ und ABTS. (4) Mäkinen, K.K. & Tenovuo, J. (1982) Anal. Biochem. 126, 100-108. Verbesserung des Protokolls mit ABTS zur Aktivitätsbestimmung von Lactoperoxidase. (5) Szutowicz, A. et al. (1984) Anal. Biochem. 138, 86-94. Kolorimetrischer Nachweis von Monoaminoxidase mit ABTS und Peroxidase.